Proteínas

Proteínas

Las moléculas más abundantes y diversas encontradas en las células vivas son las proteínas. Las proteínas son macromoléculas que van de grandes hasta enormes. Las proteínas son cerca de la mitad del total de las biomoléculas en una célula (excluyendo el agua).

Ribonucleasa Colágeno Hemoglobina

Las proteínas juegan una amplia variedad de papeles: Las enzimas como catalizadores, como la ribonucleasa, que acelera reacciones químicas específicas cerca de 10 mil millones de veces más rápido que si fuera espontánea. Una célula puede contener miles de diferentes tipos de enzimas. Materiales estructurales, incluyendo queratina (proteína que se encuentra en el cabello y las uñas) y el colágeno (proteína del tejido conectivo). Unión específica, como los anticuerpos que se unen específicamente a sustancias extrañas para identificarlas en el sistema inmunitario del cuerpo. Acarreadores específicos, incluyendo el transporte de proteínas membranosas que mueven sustancias a través de las membranas celulares y proteínas de la sangre, como la hemoglobina que transporta oxígeno, hierro y otras sustancias en el cuerpo. Contracción, como las fibras de actina y la miosina que interactuan en el tejido muscular. Señalización, donde se incluyen hormonas como la insulina que regula los niveles de azúcar en la sangre. Componentes de los Aminoácidos Los aminoácidos son los componentes de las proteínas. Las proteínas son polímeros creados a partir de monómeros llamados aminoácidos. Hay 20 aminoácidos, los cuales tienen propiedades diferentes Cada aminoácido tiene un grupo amino y uno carboxilo, unidos por un átomo de carbono. Cada aminoácido tiene un grupo característico o grupo R (radical.). L- y D-Aminoácidos     Los Aminoácidos existen en las formas L- y D-, pero solamente la forma L- es usada por las células. Cada aminoácido (excepto la glicina) puede tener dos formas isoméricas, por la posibilidad de formar dos diferentes enantiómeros (estereoisómeros) alrededor el átomo central de carbono. Por convención, se llaman formas L - y D - analógicamente a configuraciones levógiras y dextrógiras. Solamente los L-aminoácidos se fabrican en las células y se incorporan a las proteínas. Algunos D-aminoácidos se encuentran en las paredes de las células de las bacterias, pero no en proteínas bacteriales. La Glicina, el aminoácido más simple, no tiene ningún enantiómero, porque tiene dos átomos de hidrógeno junto al átomo de carbono. Sólo cuando las cuatro uniones son diferentes, entonces son enantiómeros. Aminoácidos Agrupados por Polaridad Los 20 radicales confieren a los aminoácidos propiedades diferentes, incluyendo la solubilidad en la agua. Algunos radicales son no polares; los otros son polares, positiva o negativamente cargados.   Demos una vista rápida a algunos ejemplos de aminoácidos, los cuales se distinguen por sus grupos R (radicales). Dos propiedades importantes que los distinguen son: Polaridad.Si un amino-ácido es polar o no - polar influye como obra con la agua. Carga. Algunos aminoácidos pueden ionizarse para tener cargas positivas, otros se ionizan con cargas negativas. El Enlace PeptídicoEl enlace peptídico que une a los aminoácidos es una de las más fuertes uniones, por tener enlaces covalentes.Dos aminoácidos pueden ser unidos por la síntesis de deshidratación para formar un dipéptidos. En el laboratorio se puede romper o hidrolizar más efectivamente por la combinación de calor y un ácido. En el cuerpo humano este proceso digestivo empieza en el estómago, donde una combinación de ácidos y enzimas rompe los enlaces peptídicos. La figura de arriba muestra dos aminoácidos que se unen para formar un dipéptido, con producción de agua en el proceso (síntesis de deshidratación). Abajo tenemos el modelo del dipéptido L-aspartil-L-fenilalanina.