Estructura de las proteínas

Estructura de las Proteínas

La síntesis de los polipéptidos es una suma secuencial de aminoácidos (estructura primaria), la cual tiene varias formas, que nos dan las siguientes estructuras.

Los polipéptidos están construidos en varias etapas. La primera, llamada estructura  primaria, es una secuencia de aminoácidos formando una cadena. Estas cadenas  pueden ser desde dos hasta cientos de aminoácidos. Las demás estructuras presentan arreglos espaciales característicos, teniéndose así  estructuras secundarias y terciarias. Existen estructuras cuaternarias en algunas  proteínas, siendo esta la asociación de varias cadenas. Estructura Primaria   La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos en un polipéptido, sin ninguna referencia a como la molécula se arregla en un espacio tridimensional. La estructura primaria se representa como una secuencia de aminoácidos usando  abreviaciones de tres letras: por ejemplo al-glu-asp. Debido a que todos lo polipéptidos son sintetizados empezando por la terminación  N del aminoácido, es común describir la estructura primaria con la terminación N en  la izquierda y el carboxilo o terminación C en el lado derecho Estructura Secundaria La estructura secundaria se refiere a arreglos regulares por los cuales los polipéptidos se doblan en formas más compactas, estabilizadas por puentes de hidrógeno.     El plegamiento de una cadena de polipéptidos ocurre a causa de la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H. Esto conduce a una estructura helicoidal llamada hélice Alfa. (Para mayor claridad, no se muestran hidrógenos en el modelo de bola y palos). Otro tipo de estructura secundaria, es la lámina plegada o beta (parecida a un acordeón), donde la cadena polipeptídica se une por puentes de hidrógeno entre el C=O y el N-H, agrupando regiones diferentes del polipéptido o parejas entre dos diferentes polipéptidos. Estructura Terciaria La mayoría de las proteínas se pliegan más que en la estructura secundaria; el siguiente nivel se llama estructura terciaria. En la estructura terciaria existen varios tipos de enlaces: El puente de hidrógeno que une entre cadenas de aminoácidos, aparte de los existentes en la estructura secundaria. Enlaces iónicos entre aminoácidos cargados positivamente y negativamente. Uniones hidrofóbicas, donde el lado hidrofóbico de las cadenas, se asocian para remover agua. Uniones covalentes de dos grupos -SH para formar puentes disulfuro -S-S. Estas uniones covalentes le dan fuerza extra a la estructura. Una subunidad de fosfatasa alcalina La fosfatasa alcalina es un ejemplo de una proteína con muchos niveles de estructura. Esta enzima hidroliza (libera)grupos fosfato desde una variedad de moléculas orgánicas. Consiste de dos cadenas de polipéptidos que al plegarse, contiene regiones considerables de estructuras secundarias Alfa y Beta, así como también menos regiones plegadas sólidamente de espiral aleatoria, mostradas en el listón modelo de arriba. Las otras proteínas se pliegan de manera diferente. Algunas proteínas como la seda, contienen únicamente estructura secundaria Beta; otros, como mioglobina, contienen únicamente hélices Alfa. Las regiones de hélices Alfa, están representadas en la figura de arriba por listones enrollados azul claro (o turquesa), y las regiones Beta están representadas por los listones azul obscuro listones planos. Las regiones de espiral aleatoria (ninguna estructura regular) se muestran con las hebras más delgadas. Estructura Cuaternaria Algunas proteínas contienen múltiples cadenas de polipéptidos, dando como resultado la estructura cuaternaria. Una de las proteínas más grandes, es la piruvato deshidrogenasa, que se  localiza en las mitocondrias, contiene 72 cadenas polipeptídicas.  Los polipéptidos individuales son subunidades de una gran proteína. Las estructuras cuaternarias se unen por los mismos tipos de uniones químicas  encontradas en la estructura terciaria, incluyendo una variedad de uniones  débiles y de los puentes de disulfuro Una molécula de fosfatasa alcalina totalmente funcional, mostrada arriba, contiene dos cadenas polipeptídicas, cada con un sitio activo capaz de hidrolizar el fosfato. Este es un ejemplo de un homomultímero, donde ambas subunidades son idénticas. Las proteínas con la estructura cuaternaria pueden también ser heteromultímeros, como en el caso de hemoglobina, cuyas subunidades no son del todo idénticas. No confundir el término "polipéptido" con el término "proteína." Polipéptido refiere a la estructura de una cadena única. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre (la terminación N y un grupo carboxilo (la terminación C). Proteína se refiere a la unión funcional total, creada cuando uno o más polipéptidos se pliegan y llegan a ser unidades funcionales. Algunas proteínas consisten en una cadena de polipéptidos plegada, pero muchas proteínas contienen múltiples polipéptidos, y átomos inorgánicos como el zinc, el hierro y el magnesio.

Proteínas

Proteínas

Las moléculas más abundantes y diversas encontradas en las células vivas son las proteínas. Las proteínas son macromoléculas que van de grandes hasta enormes. Las proteínas son cerca de la mitad del total de las biomoléculas en una célula (excluyendo el agua).

Ribonucleasa Colágeno Hemoglobina

Las proteínas juegan una amplia variedad de papeles: Las enzimas como catalizadores, como la ribonucleasa, que acelera reacciones químicas específicas cerca de 10 mil millones de veces más rápido que si fuera espontánea. Una célula puede contener miles de diferentes tipos de enzimas. Materiales estructurales, incluyendo queratina (proteína que se encuentra en el cabello y las uñas) y el colágeno (proteína del tejido conectivo). Unión específica, como los anticuerpos que se unen específicamente a sustancias extrañas para identificarlas en el sistema inmunitario del cuerpo. Acarreadores específicos, incluyendo el transporte de proteínas membranosas que mueven sustancias a través de las membranas celulares y proteínas de la sangre, como la hemoglobina que transporta oxígeno, hierro y otras sustancias en el cuerpo. Contracción, como las fibras de actina y la miosina que interactuan en el tejido muscular. Señalización, donde se incluyen hormonas como la insulina que regula los niveles de azúcar en la sangre. Componentes de los Aminoácidos Los aminoácidos son los componentes de las proteínas. Las proteínas son polímeros creados a partir de monómeros llamados aminoácidos. Hay 20 aminoácidos, los cuales tienen propiedades diferentes Cada aminoácido tiene un grupo amino y uno carboxilo, unidos por un átomo de carbono. Cada aminoácido tiene un grupo característico o grupo R (radical.). L- y D-Aminoácidos     Los Aminoácidos existen en las formas L- y D-, pero solamente la forma L- es usada por las células. Cada aminoácido (excepto la glicina) puede tener dos formas isoméricas, por la posibilidad de formar dos diferentes enantiómeros (estereoisómeros) alrededor el átomo central de carbono. Por convención, se llaman formas L - y D - analógicamente a configuraciones levógiras y dextrógiras. Solamente los L-aminoácidos se fabrican en las células y se incorporan a las proteínas. Algunos D-aminoácidos se encuentran en las paredes de las células de las bacterias, pero no en proteínas bacteriales. La Glicina, el aminoácido más simple, no tiene ningún enantiómero, porque tiene dos átomos de hidrógeno junto al átomo de carbono. Sólo cuando las cuatro uniones son diferentes, entonces son enantiómeros. Aminoácidos Agrupados por Polaridad Los 20 radicales confieren a los aminoácidos propiedades diferentes, incluyendo la solubilidad en la agua. Algunos radicales son no polares; los otros son polares, positiva o negativamente cargados.   Demos una vista rápida a algunos ejemplos de aminoácidos, los cuales se distinguen por sus grupos R (radicales). Dos propiedades importantes que los distinguen son: Polaridad.Si un amino-ácido es polar o no - polar influye como obra con la agua. Carga. Algunos aminoácidos pueden ionizarse para tener cargas positivas, otros se ionizan con cargas negativas. El Enlace PeptídicoEl enlace peptídico que une a los aminoácidos es una de las más fuertes uniones, por tener enlaces covalentes.Dos aminoácidos pueden ser unidos por la síntesis de deshidratación para formar un dipéptidos. En el laboratorio se puede romper o hidrolizar más efectivamente por la combinación de calor y un ácido. En el cuerpo humano este proceso digestivo empieza en el estómago, donde una combinación de ácidos y enzimas rompe los enlaces peptídicos. La figura de arriba muestra dos aminoácidos que se unen para formar un dipéptido, con producción de agua en el proceso (síntesis de deshidratación). Abajo tenemos el modelo del dipéptido L-aspartil-L-fenilalanina.

Síntesis de proteinas

El proceso que se lleva a cabo para la síntesis de proteínas, consiste en dos pasos, la transcripción y la traducción, por los cuales la información del ADN se convierte en proteínas: ADN  ARN proteínas

Estructura de las proteínas: los aminoácidos

Los componentes básicos de las proteínas son los aminoácidos

	Componentes de un aminoácido
	Los diferentes aminoácidos Existen 20 aminoácidos, donde cada uno tiene un radical diferente. Abajo tenemos cuatro aminoácidos, mostrando los diferentes radicales. El enlace peptídico Los aminoácidos se unen por medio del enlace peptídico Se forma un enlace peptídico entre el grupo carboxilo de un aminoácido (aminoácido 1) y el grupo amino de otro aminoácido (aminoácido 2).   El código genético: ARN y proteínas El idioma del ARN con las proteínas, es un código, llamado Código Genético, formado por tríos de bases (tripletes), donde tres nucleótidos del ARN codifican a los aminoácidos en proteínas. El ARN usa cuatro "letras": A, U, G y C. La proteína puede tener 20 "letras": los aminoácidos. ¿De qué manera codifica el ARN a la proteína?  Si una base del ARN codificara a un aminoácido, el ARN solamente podría codificar a 4 aminoácidos. No serían suficientes para codificar a los 20 aminoácidos. Si dos bases de ARN codificaran a un aminoácido, el AR podría codificar a 16 aminoácidos. Tampoco serían suficientes para codificar a los 20 aminoácidos. Si 3 bases de ARN codificaran a un aminoácido, el ARN podría codificar a 64 aminoácidos. Más que suficientes para cubrir a los 20 aminoácidos. AUG: codón de inicio, codifica a la metionina UAA,UAG, UGA: codones de fin, funcionan como señal de alto Código genético degenerado: en la mayoría de los casos, hay más de un codón por aminoácido (máximo 6) La traducción en la célula eucariótica En una célula eucariótica, el ARNm es sintetizado en el núcleo y trasladado a los ribosomas en el citoplasma.       Un gene codificador de proteína es transcrito en el pre-ARNm. El pre-ARNm es procesado en un ARNm maduro. El ARNm sale del núcleo. El ARNm es traducido en los ribosomas para producir una cadena polipeptídica. Los componentes moleculares de la síntesis 1: ARNm El ARN mensajero tiene un principio, una secuencia y un final.     El ARNm varía en longitud. La secuencias del ARNm varían debido a que las secuencias de los aminoácidos codificados difieren, al principio y al final. Componentes moleculares de la síntesis 2: Ribosomas Los ribosomas, son organelos celulares donde el ARNm es traducido. Esta formado por dos subunidades, y cada una de ellas contiene ARNr y proteínas ribosomales.     En la traducción, el ARNm pasa a través del ribosoma, donde los codones son reconocidos por los ARNt que van unidos a su aminoácido específico. Cada subunidad ribosomal esta compuesta por ARNt (ARN ribosomal) y proteínas ribosomales. En las células eucarióticas, las unidades grandes son las 60S (llamadas así por su velocidad de sedimentación) y contienen a los ARNt 28S, 5.8S y 5S más cerca de 50 proteínas ribosomales. La unidad pequeña es 40S y contiene al ARNt 18S, más cerca de 30 proteínas. Componentes moleculares de la síntesis 3: ARNt Los ARNt llevan a los aminoácidos a los ribosomas durante la traducción, para ser ensamblados en una cadena polipeptídica. Los ARNt son codificados por los genes. Todos los ARNt tienen tamaño y forma similar. Todos los ARNt tienen el triplete CCA en la terminal 3', donde los aminoácidos se pegan. La otra "terminal" de la molécula de ARNt es el anticodón, el cual durantte la traducción, "lee" que coincida el codón del ARNm. Agregando un aminoácido al ARNt Una enzima llamada aminoacil-ARNt sintetasa agrega los aminoácidos correctos a los ARNt.  El aminoácido correcto es agregado a su ARNt por una enzima específica llamada aminoacil-ARNt sintetasa. El proceso se llama aminoacilación o "carga". Al haber 20 aminoácidos, también hay 20 aminoacil-ARNt sintetasas. Todos los ARNt con el mismo aminoácido son cargados por la misma enzima. Inicio de la traducción El complejo de inicio se forma por unión de las subunidades del ribosoma y el iniciador (met-ARNt) al principio del códon del ARNm. Elongación de la cadena polipeptídica     La elongación de la cadena polipeptídica se inicia por el aminoacil-ARNt uniéndolo al codón en el sitio A del ribosoma. Fin de la traducción En el codón de fin (alto), un factor de libramiento lee el triplete y la síntesis del polipéptido termina. El polipéptido se separa de ARNt, y el ARNt es separado también del ribosoma, y las dos subunidades ribosomales se separan del ARNm. La síntesis del polipéptido se lleva a cabo hasta alcanzar el codón de fin (alto). Polisomas Varios ribosomas pueden traducir un ARNm al mismo tiempo, formando los llamados polisomas. Más de un ribosoma puede traducir un ARNm al mismo tiempo, haciendo posible con esto producir varios polipéptidos simultáneamente de un solo ARNm.